Wer sich mit Peptide beschäftigt und eine Seite mit den wesentlichen Informationen sucht, ist hier richtig: Definitionen, Kontext, Studienlage und wiederkehrende Fragen.
Diese Seite wurde am 2025-10-11 aktualisiert und wird regelmäßig bei neuen Erkenntnissen überarbeitet.
== Weitere Funktionen == Obwohl allgegenwärtig im Körper, zeigte eine Studie mit Mäusen besonders hohe Konzentrationen an AADC in Nieren und Darm, und festgestellte Unterschiede in der Nieren-Konzentration zwischen Männchen und Weibchen könnten für entsprechende Geschlechtsunterschiede im Natriumhaushalt verantwortlich sein. Es ist wichtig für die Entwicklung der Geschmacksknospen in Mäusen. AADC spielt eine Rolle im Signalweg des Androgenrezeptors.
Quellen: de.wikipedia.org
Als α-Helix wird in der Biochemie eine häufige Ausprägung der Sekundärstruktur eines Proteins bezeichnet. Sie gehört zu den stabilsten natürlichen Konformationen einer Aminosäuresequenz und ist in der Sekundärstruktur nahezu allgegenwärtig. Unter der Sekundärstruktur eines Proteins wird die räumliche Struktur der Aminosäurekette ohne Berücksichtigung der Seitengruppen verstanden. Die Sekundärstruktur eines Proteins geht aus dessen Primärstruktur (Aminosäuresequenz) hervor. Übergeordnete Strukturebenen sind die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur. Die dreidimensionale Struktur eines Proteins ist entscheidend für dessen selektive Funktion (siehe Proteinstruktur).
Quellen: de.wikipedia.org
== Geschichte == Ende der 1930er Jahre begann William Astbury Kristallstrukturanalysen an kristallinen Peptiden durchzuführen. Dabei wurde festgestellt, dass sich bestimmte räumliche Merkmale regelmäßig wiederholen, bei denen Wasserstoffbrücken innerhalb des Moleküls vermutet wurden. Ihm war jedoch die Planarität der Peptidbindung noch nicht bekannt. Die häufigsten räumlichen Strukturen wurden später α-Helix und β-Faltblatt genannt. Linus Pauling, Robert Brainard Corey und Herman Branson schlugen 1951 ein Modell der α-Helix vor. Das α in „α-Helix“ enthält keine wissenschaftliche Aussage, sondern bringt nur zum Ausdruck, dass die α-Helix vor dem β-Faltblatt gefunden wurde. Der von G. N. Ramachandran entwickelte Ramachandran-Plot erlaubte deren Identifikation anhand der Diederwinkel der im Protein aufeinanderfolgenden Aminosäuren, ähnlich wie auch der später entwickelte Janin-Plot.
Quellen: de.wikipedia.org
Die α-Helix ist eine rechtshändig gedrehte Spirale (bevorzugt von L-Aminosäuren) mit durchschnittlich 3,6 Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Pro Windung wird eine Länge von p = 0,54 nm (5,4 Å) erzielt. Dieser Fortschritt wird als Ganghöhe bezeichnet. Sie ist das Produkt aus Schiebung (auch Translation genannt) (0,15 nm) und Resten pro Windung (3,6). Dieser Abstand zwischen den Resten ist der Grund dafür, dass Aminosäuren, die in der Primärstruktur drei oder vier Stellen voneinander entfernt sind, sich in der Helixstruktur in unmittelbarer Nähe befinden. Stabilisiert wird die α-Helix durch eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Carbonylsauerstoff der n-ten und dem Amidproton der (n+4)-ten Aminosäure desselben Moleküls.
Quellen: de.wikipedia.org
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